【米氏常数名词解释】在生物化学中，酶促反应的速率与底物浓度之间的关系是一个重要的研究课题。为了更准确地描述这种关系，科学家提出了“米氏常数”（Michaelis constant, 简称Km）的概念。该常数是酶动力学中的一个关键参数，用于衡量酶对底物的亲和力以及酶促反应的效率。
一、
米氏常数是由德国生物化学家利奥·米歇尔（Leonor Michaelis）和马克斯·门腾（Maud Menten）于1913年提出的，用来描述酶与底物结合的平衡状态。Km值越小，表示酶对底物的亲和力越高；反之，Km值越大，则说明酶对底物的亲和力较低。
在实际应用中，Km不仅反映了酶对底物的结合能力，还能帮助判断酶是否处于饱和状态。当底物浓度远高于Km时，酶促反应速率达到最大值（Vmax），此时反应速率不再随底物浓度增加而变化。
此外，Km还受到温度、pH值等环境因素的影响。因此，在实验设计中，控制这些条件对于获得准确的Km值至关重要。
二、表格展示
| 概念名称 | 定义 |
| 米氏常数 | 酶促反应中，当反应速率达到最大值一半时的底物浓度，用Km表示。 |
| 提出者 | 利奥·米歇尔（Leonor Michaelis）与马克斯·门腾（Maud Menten） |
| 单位 | 通常为mol/L 或 mM（毫摩尔/升） |
| 作用 | 反映酶对底物的亲和力；Km越小，亲和力越高。 |
| 与Vmax的关系 | 当[S] = Km时，v = Vmax / 2 |
| 影响因素 | 温度、pH、离子强度、抑制剂等 |
| 应用领域 | 生物化学、药理学、代谢研究等 |
通过了解米氏常数的定义、意义及影响因素，可以更好地理解酶促反应的动力学行为，为相关实验设计和数据分析提供理论依据。